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α-L-鼠李糖苷酶的熱穩定性與蛋白質的糖基化修飾有關^[1]。酶的糖基化水平可以在一定程度上被用來衡量其熱穩定性的強弱，來源于棘孢曲霉Aspergillus aculeatus的α-L-鼠李糖苷酶RhaA和RhaB，去糖基化后分子質量分別降低24%和15%，在55 ℃孵育4 h后，RhaA和RhaB的活性分別剩余87%和75%，在65 ℃孵育4 h后，二者活性分別剩余60%和55%^[22]。與RhaB相比，RhaA的糖基化水平高，熱穩定性也較好。除此之外，氫鍵、疏水相互作用^[20]和鹽橋^[7]等也會影響酶的熱穩定性。雖然不同種類的真菌或細菌翻譯后修飾機制千差萬別，酶蛋白的糖基化水平各不相同，但在一般情況下，嗜熱菌株來源的α-L-鼠李糖苷酶能耐受較高的溫度，熱穩定性較強，如D. thermophilu和構巢曲霉Aspergillus nidulans來源的α-L-鼠李糖苷酶^[14]。嗜冷菌株來源的α-L-鼠李糖苷酶在低溫下剩余活性較大，但熱穩定性弱，多為溫敏性糖苷酶，如海洋細菌假交替單胞菌Pseudoalteromonas sp. 005NJ來源的α-L-鼠李糖苷酶^[15]。